MAKALAH IMMUNOGLUBOLIN "KEPERAWATAN"

KATA PENGANTAR

Syukur alhamdulillah atas kehadirat Allah SWT yang telah melimpahkan rahmat dan karunia-Nya kepada penulis sehingga dapat menyelesaikan makalah yang berjudul “IMMUNOGLUBOLIN” ini dengan baik. Tujuan pembuatan makalah ini adalah untuk memenuhi tugas kuliah dan juga sebagai panduan belajar.

Kami  ucapkan terima kasih kepada semua pihak yang membantu dalam pembuatan makalah ini terutama kepada dosen pengajar mata kuliah Sistem Imun dan Hematologi yaitu Ns.Harianti Haris, S. Kep  dan anggota kelompok yang sangat kompak dan saling membantu untuk menyelesaikan tugas makalah ini.

Makalah ini belum sepenuhnya sempurna dan masih banyak terdapat kekurangan. Maka dari itu, penulis mengharapkan kritik dan saran dari pembaca yang sifatnya membangun demi kesempurnaan makalah ini. Semoga makalah ini dapat berguna bagi pembaca dan memberikan informasi yang baru dan menambah pengetahuan bagi kita semua.

                                                                                         Makassar, 2 JANUARI 2017

                    

                                                                ZULFI PRINT


 

DAFTAR ISI

Kata Pengantar…………………………………………………………………………………………………………………..

Daftar Isi ……………………………………………………………………………………………………………………………

BAB I PENDAHULUAN

1.1      Latar belakang penulisan ………………………………………………………………………………………
2.2    tujuan penulisan ………………………………………………………………………………………………………
2.3    metode penulisan …………………………………………………………………………………………………….

BAB II PEMBAHASAN

2.1     Pengertian Immunoglubolin ………………………………………………………………………………….

2.2    Struktur Immunoglubolin ………………………………………………………………………………………

2.3    Variabilitas Antibody ……………………………………………………………………………………………

2.4     Klasifikasi  Immunoglubolin …………………………………………………………………………………….



 

BAB I
PENDAHULUAN

1.1    Latar belakang penulisan

Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain.

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast

2.2    tujuan penulisan

          2.2.1  Tujuan umum

• Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin dan klasifikasinya.
• Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin  yang sebenarnya .

          2.2.2    Tujuan khusus

                               Adapun tujuan penulis membuat makalah uni adlah sebagai salah satu persaratan mengikuti ujuan semester genap mata kulia imunologi

2.3    metode penulisan

            Adapun metode yang digunakan penulis dalam menyusun makalah ini adala metode kepustakaan.

BAB II
PEMBAHASAN

2.1      PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN

Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok  glikoprotein yang terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan.

Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :

• Meningkatkan antigen secara spesifik
• Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati
• Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur
• Memberi aktifitas antibody dalam  karena gamaglobulin mengandung sebagian besar antibodyàjaringan  serum
• Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera

2.2    STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

 Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai

• H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000
•  rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.

Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.

Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus plasenta.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen

2.3    VARIABILITAS ANTIBODY

Immunoglobulin merupakan kumpulan protein yang sangat heterogen. Heterogenitas ini disebabkan oleh susunan asam amino yang berbeda satu dengan yang lain, yang akan mengakibatkan perbedaan struktur molekul. Hal ini selanjutnya menimbulkan variabilitas dalam determinan antigenik Ig.

 Keragaman antibodi tergantung pada :

1. Segmen gen V, D dan J multiple.
2. Hubungan kombinasi misalnya hubungan tiap segmen V, tiap  segmen D dan Segmen J
3. Kombinasi acak rantai L dan H yang berbeda
4. .Mutasi somatic
5. Keragaman junctional yang dihasilkan oleh penggabungan yang tepat selama penyusunan kembali dan mengakibatkan perubahan atau penghilangan asam amino dalam regio hipervariabel
6. Keragaman intersional, yaitu enzim deoksinukleotidil transferase ujung menyisipkan kelompok kecil nukleotida pada persilangan ( junctional ) V – D dan D – J ( keragaman regio N ).

            Variabilitas antibodi dapat digolongkan berdasarkan :

• Variasi Isotip

Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub kelas Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas immunoglobulin, yaitu Ig A, Ig D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas dapat dijumpai beberapa sub kelas seperti Ig G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena semua bagian konstan H – chain yang terdapat pada berbagai kelas dan sub kelas itu dapat djumpai pada satu orang maka bagian tersebut dinamakan varian Isotip. Sebutan varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain kappa dan lamda yang dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada semua orang.

• Variasi Alotip

Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga berbeda dengan yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut varian Alotip. Contohnya ; golongan darah rhesus.

• Variasi Idotip

Adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan reseptor binding site. Beberapa penelitian menunjukkan bahwa antibodi terhadap antigen yang sama dan diproduksi oleh individu yang berbeda secara genetik, dapat memiliki idiotip yang sama. Idiotip inilah yang membedakan satu molekul imunoglobulin dengan molekul imunoglobulin yang lain dalam alotip yang sama. Variasi idiotip adalah karakterisitik bagi setiap molekul antibodi.

2.4  KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN

Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologic berlaianan.

            Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas yakni :

-       Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.

-       Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.

-       Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.

-       Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4 (empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua) gugusan tersebut.

-       Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab). Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.

-       Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan tempat pengikatan antigen.

-       Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut

   2.4.1     IMMUNOGLOBULIN SEBAGAI RANTAI PANJANG

imunoglobulin sebagai rantai panjang  tiap kelas mempunyai berat molekul,masa paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.

Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi  yakni :

1. 1.    Immunoglobulin G ( IgG )

• Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu- satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru lahir.
• IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut bivalen.
• IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh jumlah immunoglobulin.
• IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :

-       IgG1 dengan jumlah 40-70%

-       IgG2 dengan jumlah 4-20%

-       Igg3 dengan jumlah 4-8%

-       IgG4 dengan jumlah 2-6%

• masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen setiap subkelas juga tidak sama  seperti IgG3> IgG1 > igG2 > IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik tetapi melalui jalur internal.

1. 2.    Immunoglobulin M ( IgGn M )

• Antibodi  berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang dproduksi pada awal respon imunitas primer
• igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul rantai J (joining)
• berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
• Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan melawan bakteri dan virus.
• Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan tunggal (hapten)
• IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
• Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara utama.

1. 3.    Immunoglobulin A ( IgA )

• Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme) dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme
• Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum  dan juga merupakan imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
• Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari makanan.
• Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
• Bebrapa IgA  terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2  terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.

1. 4.    Immunoglobulin  D (IgD)

• IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding dengan immunoglobulin lain.
• Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
• Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.
• Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
• IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.

1. 5.    Immunoglobulin E (IgE)

• Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas, diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma, bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
• Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat epsilon.
• Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
• IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-kira 10 ng/dl^-1.
• IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.

2.4.2    IMMUNOGLOBULIN SEBAGAI RANTAI PENDEK

1. Antibodi Imun (Immunoglobulin)

         Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat spesifik artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang pembentukannya sifat fisika-kimianya yang dipakai untuk mengklasifikasi antibodi sebagai berikut

• Ø Kelarutannya dalam garam dan solvens
• Ø Mobilitas elektroforesis
• Ø Besar molekul
• Ø Sedimentasi dalam ultrasentrifus

Jenis antibodi imun menurt hubungan reaksinya dengan antigen

• ·Antitoksin
• ·Aglutinin
• ·Presipitin
• ·Lisin
• ·Opsonin
• ·Antibodi pelindung
• ·Antibodi pengikat komplemen
• ·Ab “Blocking” dan “non-presipitating”

1. Antibodi Alamiah

          Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah. Misalnya:

• Golongan darah A mempunyai antibodi B
• Golongan darah B mempunyai antibodi A
• Golongan darah AB mempunyai antibodi O
• Golongan darah O mempunyai antibodi A dan antibodi AB

2.  Antibodi Monoklonal

        Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam pembuatan antibodi monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo. Secara in vitro antibodi monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel myeloma dan sel limfa, kemudian di biakan pada mikroplate 9b well dan diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO₂ 5%, sedangkan secara in vivo setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada mencit, kemudian cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal.

 Tahap pembuatan antibodi monoclonal

• Imunisasi
• Fusi
• Seleksi hibridoma
• Seleksi kolona
• Pembiakan
• Penyimpanan

3.  Antibodi Poliklonal

       Yaitu di dalam suatu populasi antibodi terdapat lebih dari 1 macam antibodi, atau campuran antibodi yang mengenal epitop yang berbeda pada antigen yang sama.
Proses yang terjadi pada antibodi poliklonal:

1. Diproduksi dengan imunisasi hewan dengan antigen yang tepat.
2. Imunisasi atau vaksinasi adalah suatu prosedur untuk meningkatkan derajat imunitas seseorang terhadap patogen tertentu atau toksin. Imunisasi yang ideal adalah yang dapat mengaktifkan sistem pengenalan imun dan sistem efektor yang diperlukan. Hal tersebut dapat diperoleh dengan pemberian antigen yang tidak patogenik.
3. Serum dari hewan terimunisasi dikumpulkan
4. Antibodi dalam serum dapat dimurnikan lebih lanjut.
5. Karena satu antigen menginduksi produksi banyak antibodi maka hasilnya berupa ‘polyclonal’ /campuran antibodi

BAB III
PENUTUP

3.1 KESIMPULAN

                        Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam serum atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai struktur dasar sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.

                        Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni : Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:

• Immunoglobulin A
• Immunoglobulin E
• Immunoglobulin M
• Immunogloblulin D
• Immunoglobulin G

Sedangkan sebagai rantai pendeknya antara lain:

• Antibodi imun
• AntibodiPoliklonal
• Antibodi Monoklonal
• Antibodi Alamiah

3.2 SARAN

                     Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu pengetahuan khususnya tentang

              imunoglobulin. Untuk itu penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi kesempurnaan makalah ini.